抗病毒蛋白Tetherin (BST2/CD317)，是由181个氨基酸组成的跨膜蛋白，是宿主内天然抗病毒因子。最新研究发现BST2能够通过募集E3泛素连接酶MARCH8泛素化修饰MAVS，从而通过诱导MAVS的自噬降解负向调控针对RNA病毒的抗病毒免疫的分子机制，并且揭示了货物受体NDP52通过细胞选择性自噬干预抗病毒免疫的新调控模式。研究人员还发现MAVS的K27-连接泛素链能够被货物受体NDP52识别，从而进行选择性自噬降解。
有趣的是，由于人类和小鼠的NDP52的结构差异，Tetherin介导的MAVS的泛素化只能被人源的NDP52所识别和降解，而在小鼠细胞内则没有作用，该结果揭示了人和小鼠的免疫反应的差异。
*参考文献《Tetherin Suppresses Type I Interferon Signaling by Targeting MAVS for NDP52-Mediated Selective Autophagic Degradation in Human Cells》
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