Worthington：醛缩酶Aldolase的多功能性研究

醛缩酶存在于所有动物和植物组织以及大多数微生物中。I类醛缩酶存在于动物和高等植物组织中，其特征是不需要二价金属辅因子，并且与底物二羟基丙酮磷酸盐形成酮亚胺席夫碱中间体。II类醛缩酶仅在原核生物和低等真核生物中发现，需要二价金属辅因子（Heron和Caprioli 1975，London 1974，Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I类醛缩酶有三种类型：A型（主要形式）存在于肌肉中；肝肾B型；以及大脑中的C型（加上一些A型）（Horecker等人，1972）。

特异性：

醛缩酶对其底物D-果糖具有高度特异性。

组成：

哺乳动物中发现的三种同工酶（A、B和C）由四个相同的亚基组成，每个亚基是一个由360个氨基酸组成的多肽链。该酶具有同源四聚体结构，亚基大约为40 kDa（Marsh和Lebherz 1992年）。这些亚基的结构是一个被α-螺旋和连接环包围的β-桶（Littlechild和Watson 1993年）。如果同源四聚体中四个亚基之一的活性被破坏，整个复合物将无法正常功能，表明活性位点之间存在紧密的通信（Marsh和Lebherz 1992年）。

分子特征：

一类真核酶的一级结构高度保守（Kelly和Tolan 1986年，Freemont等人1988年）；然而，一类和二类酶序列之间没有相似性，因为它们具有独立的进化起源（Marsh和Lebherz 1992年）。然而，一类和二类酶都含有羧基末端酪氨酸残基，这对于最大催化活性是必需的（Rutter 1961年，Morse和Horecker 1968年）。长时间的收缩活动通过下调细胞质糖酵解酶和增强线粒体酶活性来降低A型醛缩酶在mRNA中的表达（Williams等人1986年）。

艾美捷Worthington醛缩酶（CAS: 9024-52-6）的应用：

化学酶合成（Bolt等人2008年，Calveras等人2009年）

结构功能研究（St.-Jean等人2005年）

有机合成（Castillo等人2006年，Concia等人2009年）

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

偶联反应中的代谢物测定（Hiller等人2007年）

柱和凝胶中的分子量标记

醛缩酶特征：

CATH分类

类别：Alpha Beta

架构：Alpha-Beta桶

拓扑：TIM桶

分子量：156.8 kDa（理论）

最佳pH值：6.9-8.8

等电点：8.47（理论）

消光系数：

133,560 cm-1 M-1（理论）

E1%,280 = 8.52（理论）

活性位点残基

赖氨酸（K229）

谷氨酸（E187）

以及其他带电残基（由于活性位点附近发现的许多带电氨基酸的接近，功能分配复杂）（St.-Jean等人2005年）

抑制剂：

重金属，特别是Cu2+、Zn2+和Ag+

羟基萘甲醛磷酸衍生物（Dax等人2005年）

磷酸化的芳香族化合物（Blonski等人1997年）

D-赤藓糖醇1-磷酸（Ferroni等人1991年）

磷脂酰丝氨酸脂质体（Kwiatkowska等人1994年）

磷酸盐和腺嘌呤核苷酸（Callens等人1991年）

文献参考：

Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B.

Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973

Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C.

Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975

Anderson, P. and Kaplan, H.

Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974

Anderson, P. , Gibbons, I. and Perham, R.

A Comparative Study of the Structure of Muscle Fructose 1,6-Diphosphate Aldolases , Eur J Biochem 11 , 503 , 1969

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