Worthington：碳酸酐酶Carbonic Anhydrase的分子特性与生理作用

碳酸酐酶（CA）催化CO2/H2CO3的可逆水合和脱水反应。CA在自然界中广泛存在，存在于动物、植物和某些细菌中。在哺乳动物中已经鉴定并表征了16种同工酶。由于红细胞CA相对容易获得用于实验目的，因此它是研究最广泛的。

特异性：

血液中CO2的运输和排泄在很大程度上依赖于红细胞内CA对CO2反应的快速催化（Tufts等人2003年）。牛CA可逆地水合烷基丙酮酸酯，并对多种底物表现出水合酶活性（Pocker等人1974年，Wells等人1975年）。

组成：

迄今为止在哺乳动物中已描述了十六种CA同工酶。红细胞CA，CA-I和CA-II最为知名。CA-I、CA-II、CA-III、CA-VII和CA-XIII是细胞质型的。CA-IV、CA-IX、CA-XII、CA-XIV和CA-XV是膜结合型的。CA-VI分泌在唾液中。CA-VA和CA-VB是线粒体的。还有三种无催化活性的形式，称为CA相关蛋白（CARPs）：CARP-VIII、CARP-X和CARP-XI（Coban等人2009年）。

锌金属总是与组氨酸93、95和118（成熟链编号）结合。一个氢键网络，与锌结合的水分子和这些组氨酸直接或间接相连，包括28-Ser、91-Glu、105-Glu、106-His、116-His、193-Tyr、198-Thr、208-Trp和223-Asn。这些残基被发现是高度保守的（Lindskog1982年，Lindskog等人1984年）。牛和人的CA I和II包含一个独特的C末端结结构，已被证明对酶活性和机械特性很重要（Alam等人2002年）。

分子特征：

红细胞中的每种同工酶（CA-I和CA-II）由一个由259或260个氨基酸残基组成的单链肽组成。低活性形式（CA-I）包含260个残基，而高活性形式（CA-II）包含259个残基。给定物种中红细胞的高活性和低活性形式通常显示出超过50%的序列同一性；例如，马CA-I和CA-II形式仅显示出55%的同一性（Wendorff等人1985年）。相比之下，不同物种中相同形式的同工酶显示出更大的同源性；人的CA-II和牛CA-II显示出77%的序列同源性（Tashian等人1980年，Engberg等人1985年，Alam等人2003年）。这些同工酶由不同的基因编码，但由于在活性中心的大量同源性，它们似乎有共同的进化历史。泛素，一个76个残基的蛋白质，具有一些CA的酶特性，与CA有独特的序列同源性（Deutsch1987年）。

碳酸酐酶的特性：

CATH分类

类别：Alpha Beta

拓扑：碳酸酐酶II

分子量：

29.0 kDa（理论）

30 kDa（Lindskog等人1971年）

最佳pH值：7.0-7.5（Demir等人2000年，Tasgin等人2009年）

等电点：6.40（理论）

艾美捷Worthington 碳酸酐酶（9001-03-0）的应用：

血液中CO2的测定

酸度测试试剂中CO2的消除

羧基转移

还原反应

消光系数：

50,070 cm-1M-1（理论）

E1%, 280 = 19.0（Nyman和Lindskog1964年）

活性位点残基

组氨酸（H63）

天冬氨酸（N66）

赖氨酸（K126）

激活剂：

HPO42-（Rowlett等人1991年）

SO32-（Rowlett等人1991年）

抑制剂：

单价阴离子（Lindskog等人1971年，Ward和Cull1972年）

磺酸盐和磺胺类（Pocker和Watamori1973年，Binford等人1974年）

咪唑（Edsall1968年）

文献参考：

Andersson, B. , Nyman, P. and Strid, L.

Amino Acid Sequence of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase B , Biochem Biophys Res Commun 48 , 670 , 1972

Appleton, D. and Sarkar, B.

The Activity-Related Ionization in Carbonic Anhydrase , Proc Natl Acad Sci U S A 71 , 1686 , 1974

Behravan, G. , Jonsson, B. and Lindskog, S.

Fine Tuning of the Catalytic Properties of Carbonic Anhydrase - Studies of a Thr200 --> His Variant of Human Isoenzyme II , Eur J Biochem 190 , 351 , 1990

Behravan, G. , Jonsson, B. and Lindskog, S.

Fine Tuning of the Catalytic properties of Human Carbonic Anhydrase-II-Effects of Varying Active-Site Residue-200 , Eur J Biochem 195 , 393 , 1991

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